Römisch, K (2016). A Case for Sec61 Channel Involvement in ERAD.


Kalies KU & Römisch K (2015). Inhibitors of Protein Translocation Across the ER Membrane.

Kaiser ML & Römisch K (2015). Proteasome 19S RP Binding to the Sec61 Channel Plays a Key Role in ERAD.


Servas C & Römisch K (2013). The Sec63p J-domain is required for ER-associated degradation of soluble proteins in yeast. PLoS ONE 8(12): e82058.

Tretter T, Pereira FP, Kalies KU, Allan S, Helms V& Römisch K (2013). ERAD & protein translocation defects in a sec61 mutant lacking ER-lumenal loop 7. BMC Cell Biol 14:56.

Harty C & Römisch K (2013). Analysis of Sec61p and Ssh1p interactions in the ER membrane using the split-ubiquitin system. BMC Cell Biol. 14:14.


Römisch, K. (2012). Diversion at the ER: how Plasmodium falciparum exports proteins into host erythrocytes.[v1: ref status:2, http://f1000res/] F1000Research 1.

Soromani C, Zeng N, Hollemeyer K, Heinzle E, Klein MC, Tretter T, Seaman MNJ & Römisch K (2012). N-acetylation and phosphorylation of Sec complex subunits in the ER membrane. BMC Cell Biol. 13:34.


Miranda, E., McLeod, I., Davies, M.J., Perez, J., Römisch, K., Crowther, D.C., and Lomas, D. (2008) The intracellular accumulation of mutant neuroserpin polymers explains the severity of the dementia FENIB. Human Mol. Gen. 17, 1527-39.


Feng, D.J., Zhao, X., Soromani, C., Toikkanen, J., Römisch, K., Keränen, S., and Jäntti, J. (2007) The trans-membrane domain is sufficient for Sbh1p function, its association with the Sec61 complex and its interaction with Rtn1p. J. Biol. Chem. 282, 30618-28.

Ng, W., Sergeyenko, T., Zeng, N., Brown, J.D., and Römisch, K. (2007) Characterization of the interaction between the proteasome and the Sec61 channel at the ER membrane. J. Cell Sci. 120, 682-91.


Römisch, K. (2006). The role of Ubx2p in ER-associated degradation. Trends in Biochem. Sci. -31, 24-25.

Römisch, K., High, S., Miller, F.W., and Dobberstein, B. (2006) Human autoantibodies against the 54 kDa protein of signal recognition particle block release of the nascent chain at the ER membrane. Arthritis Res. & Therapy 8, R39.


Römisch, K. (2005). ER-associated degradation. Ann. Rev. Cell & Dev. Biol. 21, 435-456.

Römisch, K. (2005). Targeting signals in proteins involved in malaria. Traffic 6, 706-9.

Kalies, K.-U., Alan, S., Sergeyenko, T., Kröger, H., and Römisch, K. (2005) The protein translocation channel binds proteasomes to the endoplasmic reticulum. EMBO J. 24, 2284-93.


Peck, L.S., Clark, M.S., Clarke, A., Cockell, C.S., Convey, P., Detrich III, H.W., Fraser, K.P.P., Johnston, I.A., Methe, B.A., Murray, A.E., Römisch, K., and Rogers, A.D. (2004). Genomics: Applications to Antarctic ecosystems. Polar Biology 28, 351-365.

Clark, M.S., Clarke, A., Cockell, C.S., Convey, P., Detrich, H.W., Fraser, K.P.P., Johnston, I.A., Methe, B.A., Murray, A.E., Peck, L.S., Römisch, K., and Rogers, A.D. (2004). Antarctic Genomics. Comp. Func. Genomics 5, 230-238.

Römisch, K. (2004). A cure for traffic jams: small molecule chaperones in the endoplasmic reticulum. Traffic 5, 815-820.

Miranda, E., Römisch, K., and Lomas, D.A. (2004). Mutants of neuroserpin that cause dementia accumulate as polymers within the endoplasmic reticulum and are degraded by proteasomes. J. Biol. Chem. 279, 28283-91.

Lee, R.J., Liu, C., Harty, C., McCracken, A.A., Römisch, K., DeMartino, G.N., Thomas, P.J., and Brodsky, J.L. (2004). The 19S (PA700) cap of the 26S proteasome is sufficient to retro-translocate and deliver a soluble polypeptide for ER-associated degradation (ERAD). EMBO J. 23, 2206-15.


Römisch, K., and Matheson, T. (2003). Cell biology in the Antarctic: studying life in the freezer. Nature Cell Biol. 5, 3-6.

Römisch, K. (2003). Protein transport across the membrane of the endoplasmic reticulum. In Cell Biology: A Practical Approach , Davey, J., and Lord, M. (eds.), OUP, 151-163.

Scheper, W., Thaminy, S., Kais, S., Stagljar, I., and Römisch, K. (2003). Coordination of N-glycosylation and protein translocation across the ER membrane by Sss1 protein. J. Biol. Chem. 278, 37998-38003.

Römisch, K., Collie, N., Soto, N., Logue, J., Lindsay, M., Scheper, W., and Cheng, C.-H. C. (2003). Protein translocation across the endoplasmic reticulum membrane in cold-adapted organisms. J. Cell Sci, 116, 2875-2283.


Römisch, K. (2002). Viral subversion of protein trafficking pathways. TiBS 27, 335; TCB 12, 360.

Römisch, K. (2002). Some like it hot. TiBS 27, 174.

Römisch, K. (2002). Garbage separation in the endoplasmic reticulum. TiBS 27,7.

Römisch, K. (2002). Surviving extreme cold. B.I.F. Futura 17, 216-221.

Wang, T., Waters, C.T., Rothman, A.M.K., Jakins, T.J., Römisch, K., and Trump, D. (2002). Intracellular retention of mutant retinoschisin is the pathological mechanism underlying X-linked retinoschisis. Human Mol. Genet.11, 3097-105.


Römisch, K. (2001). Antibacterial defense relies on ER chaperone gp96. TiBS 26, 644.

Römisch, K. (2001). How antigenic peptides are made to fit their groove. TiBS 26,531; Trends Biotechnol. 19, 378.

Römisch, K. (2001). Bulps switch the points in the Golgi complex. TiBS 26, 353.

Römisch, K. (2001). Microtubules: fast tracks to secretion? TiBS 26, 281.

Römisch, K. (2001). Contact: Interactions between ribosomes and protein translocation channels in the ER membrane. TiBS 26, 13.

Römisch, K. (2001). Contact: Interactions between ribosomes and protein translocation channels in the ER membrane. TiBS 26, 13.

Römisch, K. (2001). Molecular trafficking: are some organelles more important than others? J. Cell Science 114, 2359.


Römisch, K. (2000). Ways to rein in wayward proteins: a novel mechanism for ER retention. TiBS 25, 541.

Römisch, K. (2000). Sugars pave the road to destruction. TiBS 25, 428.

Lehner, P., Hewitt, E.W., and Römisch, K. (2000). MHC class I mediated antigen presentation: Proteins and peptides scramble for the exit. Current Biology 10, R839-842.

Gillece, P., Pilon, M., and Römisch, K. (2000). The protein translocation channel mediates glycopeptide export across the endoplasmic reticulum membrane. PNAS 97, 4609-4614.


Römisch, K. (1999) Surfing the Sec61 channel: Bidirectional protein translocation across the ER membrane. J. Cell Science 112, 4185-4191.

Simpson, J.C., Roberts, L.M., Römisch, K., Davey, J., Wolf, D.H., and Lord, J.M. (1999). RicinA chain utilises the endoplasmic reticulum-associated degradation pathway to enter the cytosol. FEBS Letters 459, 80-84.

Gillece, P., Luz, J.M., Lennarz, W.J., de la Cruz, F.J., and Römisch, K. (1999). Export of a cysteine-free misfolded secretory protein from the ER for degradation requires interaction with protein disulfide isomerase. J. Cell Biol. 147, 1443-1456.


Pilon, M., Römisch, K., Quach, D., and Schekman, R. (1998). Cold-sensitive mutations in SEC61 cause defects in initiation of protein translocation into the yeast endoplasmic reticulum. Mol. Biol. Cell 9, 3455-3473


Pilon, M., Schekman, R., and Römisch, K. (1997). Sec61p mediates export of a misfolded secretory protein from the endoplasmic reticulum to the cytosol for degradation. EMBO J. 16, 4540-4548.

Römisch, K., and Ali, B.R.S. (1997). Similar processes mediate glycopeptide export from the endoplasmic reticulum in mammalian cells and Saccharomyces cerevisiae. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 6730-6734.


Römisch, K., and Corsi, A. (1996). Protein translocation into the endoplasmic reticulum. In Protein Targeting, Hurtley, S. (ed.), Oxford University Press, 101-122.


Römisch, K. (1994). Peptide traffic across the endoplasmic reticulum membrane - TAPs and other conduits. Trends Cell Biol. 4, 311-314.


Römisch, K., and Schekman, R. (1992). Distinct processes mediate glycoprotein and glycopeptide export from the endoplasmic reticulum in S. cerevisiae. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 7227-7231.

Killisch, I., Steinlein, P., Römisch, K., Hollinshead, R., Beug, H., and Griffiths, G. (1992). Characterization of early and late endocytic compartments of the transferrin cycle. Transferrin receptor antibody blocks erythroid differentiation by trapping the receptor in the early endosome. J. Cell Science 103, 211-232.

Lütcke, H., High, S., Römisch, K., Ashford, A.J., and Dobberstein, B. (1992). The methionine-rich domain of the 54 kDa protein of signal recognition particle is sufficient for the interaction with signal sequences. EMBO J. 11, 1543-1551.


Römisch, K., Ribes, V., High, S., Lütcke, H., Tollervey, D., and Dobberstein, B. (1990). Structure and function of signal recognition particle (SRP). Molecular Biology Reports 14, 71-72.

Römisch, K., Webb, J., Lingelbach, K., Gausepohl, H., and Dobberstein, B. (1990). The 54 kD protein of signal recognition particle contains a methionine-rich RNA binding domain. J. Cell Biol. 111, 1793-1802.

Ribes, V., Römisch, K., Giner, A., Dobberstein, B., and Tollervey, D. (1990). E.coli 4.5S RNA is part of a ribonucleoprotein particle that has properties related to signal recognition particle. Cell 63, 591-600.

Prehn, S., Herz, J., Hartmann, E., Kurzchalia, T.V., Frank, R., Römisch, K., Dobberstein, B., and Rapoport, T.A. (1990). Structure and biosynthesis of the signal sequence receptor. Eur. J. Biochem. 188, 439-445.


Reidl, J., Römisch, K., Ehrmann, M., and Boos, W. (1989). MalI, a novel protein involved in the regulation of the maltose system of Escherichia coli is highly homologous to the repressor proteins GalR, CytR and LacI. J. Bacteriol. 171, 4888-4899.

McDowall, A., Gruenberg, J., Römisch, K., and Griffiths, G. (1989). The structure of organelles of the endocytic pathway in hydrated cryosections of cultured cells. Eur. J. Cell Biol. 49, 281-294.

Römisch, K., Webb, J., Herz, J., Prehn, S., Frank, R., Vingron, M., and Dobberstein, B. (1989). Homology of 54K protein of signal recognition particle, docking protein and two E.coli proteins with putative GTP-binding domains. Nature 340, 478-482.


Campus Extra

Das Campus-Extra zum Tag der offenen Tür ist da! Natürlich auch mit einem Beitrag zum Biologie-Studium. Danke, liebe Kim, für das schöne Interview.

Campus Extra


Am 23.05.2019 spricht Prof. Dr. Joel Yisraeli, Developmental Biology & Cancer Research, IMRIC, Israel zum Thema "RNA-Binding Proteins". Der Vortrag beginnt um 17 h in B 2.1, HS02.

Gäste sind herzlich willkommen.


Das ZHMB veranstaltet gemeinsam mit der Landeshauptstadt Saarbrücken wieder die Vortragsreihe „Bio-Logisch!“. Sie umfasst elf Termine jeweils mittwochs im Filmhaus und beginnt am 24. April.

frühere Meldungen...

Neue SFB-Teilprojektleiter

Die im letzten Jahr berufenen ZHMB-Juniorprofessoren Frau Dr. Leticia Prates Roma (Biophysik) und Herr Dr. David Mick (Molekularbiologie) sind mit der Bewilligungsentscheidung der DFG für die dritte und letzte Förderphase (2019-2022) Teilprojektleiter im Sonderforschungsbereich 894 Ca2+-Signale: Molekulare Mechanismen und integrative Funktionen.
Das ZHMB gratuliert!

EU-Projekt Epigenetik

Die Forschung des Europäischen Exzellenzcluster SYSCID fokussiert auf epigenetische Ursachen von chronischen Entzündungen. Die Europäischen Kommission fördert das Projekt über fünf Jahre mit rund 14,4 Millionen Euro unterstützt, davon fließen 1,2 Millionen Euro an den Lehrstuhl Epigenetik (Prof. Jörn Walter) an die Universität des Saarlandes.



Der SFB 1027 „Physikalische Modellierung von Nichtgleichgewichts-Prozessen in biologischen Systemen” ist um weitere vier Jahre bis Ende 2020 verlängert worden und wird von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) mit zehn Millionen Euro gefördert.



Deutsche Epigenomforscher präsentieren die ersten Epigenom-Kataloge primärer menschlicher Zellen, wobei Saarbrücker Wissenschaftler an sechs Publikationen maßgeblich beteiligt sind. Das von deutscher Seite federführende Deutsche Epigenom-Programm (DEEP) leitet der Saarbrücker Genetik-Professor Jörn Walter.



Im aktuellen CHE-Hochschulranking belegt unser Fach wiederholt Spitzenplätze in den Kategorien „Vermittlung fachwissenschaftlicher Kompetenzen“, „Laborpraktika“ und „Abschluss in angemessener Zeit“! Wir danken allen unseren Mitarbeitern und Studierenden, die diese tollen Ergebnisse möglich machen!


Französisches Forschungsministerium fördert ZHMB-Doktorandin

Jedes Jahr fördert der französische Staat zehn herausragende Nachwuchsforscher aus unterschiedlichen Bereichen. In diesem Jahr hat das französische Bildungs- und Forschungsministerium eine dreijährige Förderung an unsere Promotion-Studierende Vanessa Dacleu-Siewe vergeben. Sie untersucht im Rahmen des deutsch-französischen Master/PhD-Programms die molekulare Ursachen des Muskelschwunds. Herzlichen Glückwunsch!


IGEM Competition

Insgesamt 245 Studententeams aus aller Welt werden bei der „International Genetically Engineered Machines Competition“ (IGEM) am Massachusetts Institute of Technology (MIT) in Boston antreten. Die UdS nimmt mit einem Team des ZHMB zum ersten mal an diesem Wettbewerb teil. Unsere zwölf Studierenden beschäftigen sich in ihrem Projekt mit der heterologen Expression von Nacktmull-Hyaluronsäure zur Krebs-Therapie.


Kunststoff durch Biotechnologie

In einem neuartigen Ansatz arbeiten die Forscher um Prof. Christoph Wittmann (ZHMB-Lehrstuhl für Systembiotechnologie) daran, Nylon mittels biotechnologischer Methoden zu produzieren. Das Vorhaben wird vom Bundesministerium für Bildung und Forschung für drei Jahre mit 1,4 Millionen Euro gefördert.



Die Humangenetiker um ZHMB-Prof. Eckart Meese haben gemeinsam mit nationalen und internationalen Kooperationspartnern einen neuartigen Bluttest zur Alzheimer-Diagnose auf Basis von microRNA als Biomarker entwickelt.


CHE-Ranking 2012

Die Ergebnisse des aktuellen CHE-Rankings 2012 wurden veröffentlicht. Die Biologie an der Universität des Saarlandes konnte mit Bestbewertungen ihrer Studierenden punkten. Sowohl die Studiensituation insgesamt als auch die Betreuung und Studierbarkeit erhielten Bestnoten. Bei der Bewertung der internationalen Ausrichtung erzielte das ZHMB sogar die höchste Punktzahl und kam damit in die Spitzengruppe, zu der nur drei Universitäten bundesweit zählen.


Bundessieg beim Land der Ideen

Das Forschungsprojekt "Bäckerhefe erhöht die Erfolgsquote bei Impfungen" setzt sich beim Wettbewerb "365 Orte im Land der Ideen" gegen alle Konkurrenten durch. Wir gratulieren den ZHMB-Dozenten Prof. M.J.Schmitt und Dr. F. Breinig von der AG Molekular- und Zellbiologie zum Bundessieg in der Kategorie Wissenschaft!


Epigenom-Programm DEEP

Am 1. September beginnt mit dem Start des Epigenomprogramms DEEP eine neue ära der Genomforschung in Deutschland. Forschergruppen aus ganz Deutschland werden 70 Epigenome menschlicher Zelltypen entschlüsseln. Da BMBF stellt in den kommenden fünf Jahren 16 Millionen Euro zur Verfügung. 5,5 Millionen Euro flie&szig;en an saarländische Projektpartner nach Saarbrücken. Das Programm wird von Professor Jörn Walter koordiniert.



Aus gentechnisch veränderten Hefen einen Impfstoff zu gewinnen, könnte zu einer ganz neuen Methode der Krankheitsvorbeugung werden. Die Arbeitsgruppe Molekular- und Zellbiologie stellt ihre Erkenntnisse im ARD-Mittagsmagazin vor.


Das "Deutsche Epigenom-Programm" gewann eine millionenschwere Ausschreibung des Bundesforschungs-ministeriums, sein Koordinator ist das ZHMB-Ratsmitglied Professor Jörn Walter. Er steuert die Arbeit von bundesweit 21 Forschergruppen, die Anträge mit einem Volumen von rund 16 Millionen Euro eingereicht haben.



Forscher um das ZHMB-Ratsmitglied Professor Eckart Meese, von der Uni Tübingen und der Europäischen Akademie Bozen sind dabei, die Krankengeschichte von "Ötzi" aufzuarbeiten. Auch 5300 Jahre nach dessen Tod lassen sich aus dem Erbgut der Gletschermumie noch wichtige Erkenntnisse über sein Leben in der Steinzeit gewinnen. Möglich machen das neue Verfahren der Genanalytik, die erstmals an einem so alten Leichnam eingesetzt wurden.


Land der Idee - Bundessieg

Im Rahmen eines für den Bundessieg bei "Deutschland - Land der Ideen" nominierten Projekts gehen Dr. Frank Breinig und Prof. Manfred Schmitt neue Wege bei Impfstoffen, die sie auf Basis von Hefezellen entwickeln. Die Initiative der Bundesregierung und der bundesdeutschen Wirtschaft will zeigen, welcher Einfallsreichtum und welches visionäre Denken in Deutschland zu finden ist. Das ZHMB gratuliert herzlich.